Белковая отечность

2. Причины белковой недостаточности.

2.2 Маразм (общее истощение)

3. Белковая недостаточность и связанные с ней нарушения

Белки - класс высокомолекулярных азотсодержащих органических веществ, образованных аминокислотами.

Белки - это биологические полимеры, синтезируемые живыми клетками. Будучи продуктами жизнедеятельности организмов, белки обеспечивают возможность их существования, развития, созревания и воспроизведения себе подобных в потомстве. «Жизнь есть способ существования белковых тел,-- писал Ф. Энгельс,-- существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ, прекращается и жизнь». Молекулы всех белков построены из углерода, водорода, азота, кислорода, а иногда и серы. Звеньями в цепи белковых молекул являются аминокислоты. Более 50% сухого веса клеток приходится на долю белков.

Роль белков в организме чрезвычайна разнообразна.

Белки выполняют в организме человека множество важнейших функций. Вот только некоторые из них:

- строительная - являются главным структурным компонентом клетки;

- регенеративная - используются для формирования, развития и регенерации тканей тела;

- регуляторная - являются источником образования ферментов, гормонов и других биологически активных веществ, таким образом, принимая участие в тех функциях, которые обеспечиваются данными веществами;

- транспортная - перенос различных веществ транспортными белками;

- обеспечивают поддержание нормального осмотического давления в плазме; белок аминокислота недостаточность квашиоркор

- защитная - антитела (иммуноглобулины), лизоцим, барьерные белки - компоненты покровных тканей;

- пищеварительная - в составе пищеварительных ферментов;

- каталитическая - увеличение скорости биохимических реакций с помощью ферментов-катализаторов;

- двигательная - обеспечивается сократительными белками в составе мышечных клеток;

- энергетическая - являются источником энергии.

Их молекулы высоко-специализированы, каждый белок имеет свои особые физиологические функции, в совокупности определяющие тот «способ существования белковых тел», о котором говорит в своем обобщении Ф. Энгельс. Большая группа белков принимает участие в образовании различных структур организма (так наз. структурные белки). Оболочки клеток и их внутренних образований -- органелл, а также оболочки нервных стволов образованы особыми нерастворимыми белками, образующими сложные соединения с полисахаридами и жирами. Белок эластин входит в состав стенок кровеносных сосудов. Кожа, сухожилия, связки, хрящи, кости содержат белки коллагены. Кератины являются главной составной частью волос, ногтей, перьев, роговых образований.

Белки гормоны управляют всеми жизненными процессами организма, его ростом и размножением. Благодаря особому светочувствительному белку родопсину на сетчатке глаза возникает изображение видимых предметов. Мышцы обладают способностью сокращаться и расслабляться, потому что содержат сократительные белки миозин и актин. Именно этим белкам все животные обязаны своей способностью двигаться. Сильнодействующие вещества ядов некоторых животных (змей, насекомых и пр.) и растений, а также токсины бактерий являются белками. Некоторые белки служат запасными питательными веществами. Для этих целей они откладываются в белковой оболочке яиц и в семенах растений. Важной и очень разнообразной группой белков являются ферменты. Все химические процессы в организме протекают при их участии. Без них невозможны пищеварение, усвоение кислорода, взаимопревращения веществ, образование и выведение конечных продуктов обмена, накопление энергии, свертывание крови и др. Некоторые группы белков выполняют транспортные функции. Так, например, заключенный в эритроциты гемоглобин переносит кислород от легких к различным органам и тканям, где гемоглобин забирает образующуюся углекислоту и переносит ее в легкие, для того чтобы она выводилась из легких при дыхании. Белки выполняют в организме и защитные функции. При попадании в кровь болезнетворных бактерий или опасных для организма продуктов их жизнедеятельности в организме вырабатываются -антитела -- белки иммуноглобулины, принимающие участие в нейтрализации токсичных чужеродных белков или каких-либо других продуктов жизнедеятельности болезнетворных микроорганизмов. Другой формой защитной функции является процесс свертывания крови. В плазме крови растворен белок фибриноген. Он бесцветен и невидим. Но в том месте, где кровеносный сосуд поврежден, фибриноген быстро полиме-ризуется, превращается в белые нити фибрина и, выпадая в осадок, закрывает, подобно вате, грозящую кровопотерей рану.

При знакомстве с разнообразием белков и таким несходством их функций весьма неожиданным оказывается то, что все белки -- от нерастворимых и химически инертных до растворимых, биологически активных и ядовитых -- состоят из одних и тех же аминокислот, связанных химической (пептидной) связью в линейные полимеры. Существование в природе около 20 различных аминокислот, из :которых строятся белки, открывает практически безграничные возможности для варьирования последовательности аминокислот в цепях.

Полипептидная цепь каждого белка построена из свойственных этому белку аминокислот. Последовательность аминокислот и их число характерны для каждого белка. Уникальность свойств белковых молекул объясняется порядком чередования в них аминокислот. Два белка с одинаковым или близким аминокислотным составом, но с различной последовательностью аминокислотных остатков обладают совершенно разными свойствами, не только химическими, но и биологическими. Даже перестановка всего лишь одного остатка аминокислоты на другое место в аминокислотной цепочке белковой молекулы ведет к очень значительному изменению свойств этого белка.

Структуру белковой молекулы, поддерживаемую пептидными связями. соединяющими остаток каждой аминокислоты с соседними и формирующими аминокислотную цепь, называют первичной. Полипептидные (аминокислотные) цепи образуют два вида упорядоченных конфигураций: спираль и «пучки» аминокислотных цепей, лежащих параллельно друг другу. Эта структура белковых молекул носит название вторичной. Наиболее сложные и тонкие особенности структуры, отличающие один белок от другого, связаны с пространственной организацией белковой молекулы. Эту пространственную организацию называют третичной структурой. Если бы аминокислотную цепь белка вытянуть в прямую линию, то она оказалась бы очень длинной и тонкой. Однако мы знаем, что у большинства природных белков молекулы компактные, округлые. Они компактны, потому что аминокислотные цепи свернуты. Представьте себе. что вы нанизали на. упругую нить бусины различной величины и формы: круглые, овальные, квадратные, а конец этой нитки бус прочно закрепили. Теперь отпустите этот конец, и вы увидите, что нитка бус быстро свернулась в причудливый комок. Химики называют такой комок «глобулой». Эта «глобула» образуется строго закономерно, малейшее отклонение от закономерностей ее свертывания влечет за собой изменения свойств белка, часто очень значительные.

Молекулы некоторых белков состоят из нескольких глобул, которые, лишь будучи соединены вместе, обеспечивают проявление характерных для таких белков свойств. Эти глобулы, составляющие одно целое -- молекулу активного белка, могут быть одинаковыми или разными. Они носят название субъединиц и определяют четвертичную структуру белка. Субъединичную структуру имеют молекулы гемоглобина, многих ферментов и других белков.

Образование белка в живом организме представляет собой сложнейший процесс, в котором участвуют нуклеиновые кислоты и большое количество специфических ферментов.

Белки отличаются видовой, тканевой и индивидуальной специфичностью, каждый белок при введении в организм теплокровного животного, в том числе и человека, вызывает образование антител, т. е. обладает антипенными свойствами. Проникновение в организм чужеродных белков (высокомолекулярных и низкомолекулярных -- полипептидов) влечет развитие аллергических состояний. Непереварившиеся белки и полипептиды, всасываясь в кишечнике и попадая в кровь, действуют на организм как аллергены; при нарушении процессов переваривания и всасывания белков практически большинство продуктов может играть роль аллергенов.

Ученые многих стран уже давно стремились определить белковую потребность организма. Можно считать, что приоритет в данном вопросе принадлежит К. Фойту, который еще в конце прошлого века предложил суточную норму белка, равную 118 г. В последующем данная норма подвергалась резкой критике, причем ряд исследователей пришли к ошибочному заключению о достаточности для организма количества белка, способного обеспечить минимальное азотистое равновесие. Однако это равновесие, достигнутое при кратковременном эксперименте, конечно, не может служить критерием для обоснования физиологических норм, устанавливаемых на более или менее длительный период, в условиях различной интенсивности труда, изменяющемся микроклимате и т. д. Кроме того, на белковую потребность оказывает влияние и общая калорийность пищи, так как при пониженном калораже белки расходуются для энергетических целей и соответственно меньше используются в синтетических процессах. Наконец, при установлении соответствующих нормативов следует принимать во внимание половые различия, возрастные показатели, особенности труда и быта, занятия физкультурой и спортом, а также некоторые другие факторы.

2.Причины белковой недостаточности .

Причинами белковой недостаточности могут быть также врожденные нарушения обмена аминокислот, нарушения всасывания белка в кишечнике, повышенные потери белка с мочой, нарушение синтеза белка, например при хронических болезнях печени и др. Недостаточность белка, часто сочетающаяся с дефицитом энергии, витаминов и микроэлементов, приводит к нарушению развития, дистрофическим изменениям органов и тканей.

Для того чтобы выжить, человеку необходим постоянный приток энергии. Во время голодания энергетические запасы постепенно истощаются, что может привести к смерти. В первую очередь расходуется гликоген, хранящийся в печени и мышцах. В отсутствие пиши этот источник обеспечивает организм энергией примерно полдня. Затем подключаются жировые отложения. У среднего человека жировой запас может обеспечивать организм энергией в течение 50 дней. Жир расщепляется в печени с образованием жирных кислот, которые вместо глюкозы принимают участие в клеточном дыхании. Однако из жирных кислот могут образовываться кетоны, имеющие тенденцию накапливаться в крови, вызывая состояние, называемое кетозом приводящее к закислению крови. Один из образующихся кетонов -- это ацетон. Он синтезируется в небольших количествах, но при этом дыхание приобретает специфический запах, по которому легко можно определить состояние кетоза.

В течение первой недели голодания белок мышц также используется в качестве источника энергии. Он превращается в глюкозу в результате процесса, называемого глюконеогенезом. Затем использование белка практически прекращается до тех пор, пока не истощатся жировые запасы. Вновь использование белка начинается на конечной стадии голодания перед смертью Для покрытия энергетических расходов начинают утилизироваться собственные ткани, например мышцы. Смерть обычно наступает при использовании примерно половины белков организма. Полное голодание приводит к смерти через 40--60 дней.

Дети, которые долгое время не получали достаточного количества полноценной пищи, характеризуются малым ростом и недостаточной массой. У них может развиться общее истощение (маразм). Только относительно недавно в развитых странах удалось решить проблему недоедания, но в развивающихся странах остается еще множество проблем, связанных с нормальным обеспечением населения пищей.

Белковая недостаточность: квашиоркор и маразм

Белковая недостаточность может возникнуть двумя путями. Во-первых, пища может содержать достаточно энергии, но недостаточно белка. Такое часто встречается в некоторых районах Африки, где основным продуктом питания является кукуруза (маис), ямс или маниок, т. е. культуры богатые крахмалом, а значит и энергией, но обедненные белком. В кукурузной муке не хватает незаменимой аминокислоты триптофана, без которой не могут синтезироваться белки. В районах, где произрастает пшеница, белковая недостаточность встречается редко.

Второй причиной белковой недостаточности является низкое содержание энергии в пище. В такой ситуации в качестве источника энергии используются собственные белки организма, о чем было сказано выше.

В обоих случаях белковой недостаточности может развиться болезнь, называемая квашиоркор. Впервые эта болезнь была описана в 1935 г. в Гане; ее название происходит от слова, обозначающего «болезнь ребенка, отнятого от груди сразу после рождения». Перевод ребенка с молочной диеты на пищу, содержащую крахмал, приводит к белковой недостаточности.

Характерный вид ребенка, страдающего квашиорком, представлен на рисунке.

1) волосы становятся тонкими, ломкими, редкими, легко выпадают и часто теряют пигментацию;

2) поражаются слюнные железы; они сильно увеличиваются, в результате чего лицо приобретает характерный «лунообразный» вид;

3) живот становится вздутым из-за скопления газов в тонком кишечнике, в котором происходит непомерный рост бактерий;

4) появляются отеки, являющиеся результатом накопления жидкости в тканях организма и особенно заметные в области ступней и нижних частей ног (позже переходят на руки). Отеки обусловлены уменьшением содержания белка в плазме. Водный потенциал крови в связи с этим увеличивается, и вода поступает из крови в тканевую жидкость, вызывая тем самым отечность;

5) дистрофия мышц, недостаточная масса тела и замедленный рост; умственное развитие также замедленное;

6) встречаются пятнистые нарушения пигментация кожи и сосудистые звездочки; она становится грубой; заживление ран затруднено; может возникать желтуха;

7) интерес к окружающему миру ослабевает, наблюдается раздражительная апатия;

8) ожирение печени; биохимические изменения приводят к накоплению жира в печени, что полностью нарушает ее функционирование;

9) болезни дефицита витаминов приводят к характерным для этих состояний симптомам, в особенности при недостатке витаминов А и D;

10) пониженная сопротивляемость инфекциям.

Еще одним известным состоянием, вызываемым недоеданием, является маразм (общее истощение). Первоначально полагали, что это состояние возникает при потреблении низкокалорийной пищи, но, возможно, все не так просто. Ребенок, страдающий маразмом показан на рисунке и его можно сравнить с ребенком, больным квашиоркором. Признаки и симптомы маразма следующие:

1) сморщенные и высохшие черты лица, делающие его похожим на лицо старика, глаза впалые;

2) дистрофия мышц, из-за чего руки и ноги становятся тонкими; низкое содержание жира в организме.

3) волосы не поражены;

5) очень низкий вес; по некоторым оценкам, ребенок может терять более 60% массы, характерной для его возраста;

6) пониженная сопротивляемость инфекциям;

7) болезни дефицита витаминов, как при квашиоркоре.

По мере того как наши знания о неправильном питании, вызванном недоеданием, пополняются, различия между маразмом и квашиоркором становятся все менее и менее четкими. В одной и той же семье у одних детей может развиться маразм, а у других -- квашиоркор, несмотря на то, что они питаются одинаковой пищей; иногда маразм развивается у ребенка после квашиоркора. У ребенка, показанного на рис. 8.30, Б, можно видеть тонкие конечности, характерные для маразма, и вздутый живот, характерный для квашиоркора. В настоящее время считают, что оба состояния следует относить к последствиям неправильного питания, или бел-ково-энергетической недостаточности. При этом всегда наблюдается задержка роста и пониженная сопротивляемость инфекциям.

Как было сказано выше, белковая молекула представляет собой полимер, мономерами (составными звеньями) которого являются аминокислоты. Аминокислоты суть класс органических соединений, содержащих карбоксильные (-COOH) и аминогруппы (-NН2); в химическом отношении они обладают свойствами и кислот, и оснований. Аминокислоты участвуют в обмене азотистых веществ всех организмов (исходное соединение при биосинтезе гормонов, витаминов, медиаторов, пигментов, пуриновых и пиримидиновых оснований, алкалоидов и др.). Природных аминокислот свыше 150. Однако только 20 важнейших аминокислот служат мономерными звеньями, из которых построены все белки (порядок включения аминокислот в них определяется генетическим кодом). Большинство микроорганизмов и растения синтезируют необходимые им аминокислоты; животные и человек не способны к образованию т. н. незаменимых аминокислот, коих существует ровно восемь[6]. Для человека незаменимые аминокислоты - это: валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан, лизин и в некоторых случаях аргинин. Все незаменимые аминокислоты поступают в организм исключительно в составе пищевого животного белка (см. ниже). Отсутствие или недостаток незаменимых аминокислот приводит к грубым нарушениям жизнедеятельности организма, остановке роста, падению массы тела, нарушениям обмена веществ, при острой недостаточности - к гибели организма.

Давно известны такие тяжелые нарушения, возникающие под влиянием белковой недостаточности, как появление отеков, ожирение печени и некоторые другие. Кроме того, общая нехватка белка и качественная его неполноценность могут приводить к развитию патологических изменений в органах внутренней секреции, особенно в половых железах, гипофизе и надпочечниках. Белковое голодание сказывается также на состоянии центральной и периферической нервной системы, вызывает ослабление условно-рефлекторной деятельности и процессов внутреннего торможения. Кроме того, одним из наиболее ранних проявлений дефицита белка в пищевом рационе является снижение защитных свойств организма, который становится значительно менее выносливым к воздействию неблагоприятных факторов внешней среды, особенно к охлаждению и инфекции. Наконец, белковое голодание, несомненно, играет ведущую роль в развитии таких тяжелых за­болеваний, как алиментарная дистрофия, маразм и квашиоркор. Важно подчеркнуть и то обстоятельство, что на фоне недостатка белка получают более интенсивное развитие проявления всех других видов пищевой недостаточности, в частности авитаминозы и гиповитаминозы.

Вместе с тем установлено, что избыток белка может также неблагоприятно отражаться на функциональном состоянии ор­ганизма. Так, потребление слишком большого количества мяса приводит к перегрузке организма экстрактивными веществами (пуриновые основания[3]) и конечными продуктами азотистого метаболизма (аммиак). Все это обусловливает значительную нагрузку на печень и почки и вызывает неблагоприятную реакцию со стороны сердечно-сосудистой и нервной системы. Кроме того, преимущественно мясной рацион в состоянии способствовать развитию в кишечнике гнилостных бактерий, нарушая тем самым состав обычной микрофлоры.

Важно отметить, что в самых распространенных пищевых продуктах - хлебе, крупах и макаронных изделиях - не хватает столь важных незаменимых аминокислот, как лизин, триптофан и метионин. Между тем аминокислоты данной триады играют весьма важную роль в жизнедеятельности организма. Так, например, недостаток в пище лизина способствует нарушению кроветворения, азотистого равновесия, кальцификации костей. Значение триптофана в наибольшей степени связано с тканевым синтезом, обменом веществ и процессами роста. Что касается метионина, то он обладает липотропным и антисклеротическим действием, необходим для образования адреналина, имеет предохраняющее значение при лучевых поражениях и отравлении некоторыми бактериальными токсинами.

Нарушения переваривания и всасывания простых белков. Белки являются главной составной частью пищевого рациона, определяющей характер питания. В желудочно -кишечном тракте белки, поступившие с пищей, подвергаются расщеплению (перевариванию) под действием ферментов, содержащихся в пищеварительных соках. Белки пищи расщепляются до аминокислот, которые из кишечника поступают в кровь. То есть белки пищи утрачивают свою видовую специфичность, а из образовавшихся из них аминокислот организм строит свои собственные белки -- структурные, ферментные, сократительные и пр. При патологических процессах увеличивается разрыв во времени между появлением в кишечнике незаменимых (не образуемых самим организмом) аминокислот и их всасыванием, что приводит к нарушению белкового обмена и синтеза белка в тканях. Часто наблюдаемое нарушение азотистого обмена после хирургических операций на желудке является следствием именно этого разрыва между образованием и всасыванием отдельных аминокислот. Неполное расщепление в желудочно -кишечном тракте некоторых белков (например, глиадина) может служить причиной развития достаточно тяжелых заболеваний (в случае с глиадином -- болезни целиакии).

3.Белковая недостаточность и связанные с ней нарушения

Белковая недостаточность - патологическое состояние, характеризующееся нарушением ряда важных физиологических функций организма. Аналогичные изменения наблюдаются у людей при недостаточном потреблении белка. Следовательно, белки являются незаменимыми для организма веществами, выполняющими прежде всего пластическую функцию. Специфическая роль белков, однако, этим не ограничивается. В опытах на крысах было показано, что белковая недостаточность у животных проявляется не столько в уменьшении массы органов и тканей, сколько в снижении активности ферментов, обусловленном замедлением процессов биосинтеза белка.

Причиной недостаточности белков в организме человека могут быть следующие факторы:

1. Недостаточное поступление белка в организм с пищей: полное или частичное голодание, снижение содержания белка в рационе или его низкая биологическая ценность при достаточной калорийности, ограничение приема пищи (у курильщиков, алкоголиков, наркоманов, психически больных, при неукротимой рвоте, язвенной болезни, сужении пищевода и др.); употребление пищи, в которой отсутствует по крайней мере одна незаменимая (не образующаяся в организме человека) аминокислота.

2. Недостаточное переваривание и всасывание пищевых белков (сильные поносы, диспепсии, дизентерия, целиакия, дисфункция пищеварительных желез).

3. Повышенный обмен белков и, следовательно, повышенная потребность в них возникает при физиологических состояниях (беременность, лактация и др.) и стрессовых реакциях (возникающих, например, при ожогах, переломах, хирургических вмешательствах), при инфекционных заболеваниях (туберкулез, тиф, болезнь Боткина и т. д.), гипертиреозе и других гиперфункциях эндокринных желез, при злокачественных новообразованиях.

4. Потери белков при различных болезнях: нефрозы, кровопотери, переход белков в экссудаты и транссудаты, раневое истощение, остеомиелиты и др.

5. Нарушения синтеза белка в тканях, в первую очередь в печени, нарушения синтеза белка сыворотки крови (врожденная неспособность к синтезу альбуминов -- анальбуминемия, гамма-глобулинов -- агаммаглобулинемия и др.).

6. При ряде болезней (гастриты, язвенный колит, илеит и др.) белки проходят через эпителий кишечника в его просвет и теряются для организма. Белковое голодание характеризуется усиленным распадом собственных белков тканей, что ведет к отрицательному азотистому балансу в них. Раньше других уменьшается содержание белков в сыворотке крови -- развивается так называемая гипопротеинемия. Содержание белка в сыворотке крови может снижаться до 3---5% при норме 6,5--8,5%. Гипопротеинемия ведет к переходу жидкости из крови в ткани, вызывая появление отеков (голодные отеки). Вслед за белками крови расходуются белки печени, поперечнополосатых мышц и кожи; позже всех расходуются белки мышцы сердца и белки головного мозга.

Одним из наиболее ранних показателей того, что запасы белков организма начинают истощаться, служит уменьшение содержания мочевины в моче (норма 20--35 г в сутки).

При назначении малобелковой диеты ограничение белка в пище допустимо только до определенных пределов, иначе к основному заболеванию присоединится белковое голодание.

Расстройства центральной нервной системы значительно влияют на белковый обмен, который характеризуется в этих условиях повышенным распадом белков и их замедленным образованием, что является причиной развития атрофии, дистрофий и других нарушений.

Особое влияние на обмен белков имеют гормоны. Гормоны щитовидной железы усиливают процессы распада белков в организме и повышают скорость обновления белков. Под влиянием гипофизарного гормона роста усиливается интенсивность обновления и синтеза белков, что приводит к увеличению массы белка и росту организма.